Поделиться
Белковые пружины амортизируют наномашины
Ученые из университета Дюка и медицинского института Говарда Хьюджеса обнаружили высокие эластичные свойства у белкового компонента, входящего в состав большинства протеинов, и предлагают использовать этот компонент в качестве микроскопического “амортизатора” или “клапанной пружины” для наномеханизмов. Упругие свойства необычных белковых компонентов, так называемых анкириновых повторов, представляют большой интерес для биологов. Изучение свойств этих структур поможет понять, как живые организмы, включая и организм человека, реагируют на физические воздействия на клеточном уровне. Ученых в первую очередь привлекает возможность использования анкириновых повторов в качестве основы для создания биологических эластичных наноструктур и наноматериалов с изначальной способностью к самовосстановлению.«Эластичные свойства присущи многим известным протеинам, но анкириновые повторы можно сравнить со стальными пружинами настолько быстро они принимают исходную форму», сообщает Пётр Маржалек (Piotr Marszalek), профессор механики и материаловедения из университета Дюка. «В процессе сжатия нанопружины генерируют силу, что тоже наблюдается впервые у белковых компонентов», комментирует Ванн Беннетт (Vann Bennett), профессор клеточной биологии из университета Дюка.
Согласно результатам исследований, анкириновые повторы состоят из тандемных модулей приблизительно 33-х аминокислот. Их атомная структура очень необычна и представляет собой короткие антипараллельные
Различные по длине анкириновые повторы обнаружены более чем в 400 протеинах человеческого организма. Они содержатся в клетках волос внутреннего уха, где играют важную роль в преобразовании акустических сигналов в электрические. Анкириновые белки также регулируют ионный обмен в мембране сердечной мышцы. В 2004 году группа ученых под руководством проф. Беннетта обнаружила связь мутаций гена протеина
Результаты исследований анкириновой структуры из 12 повторов позволили ученым предположить, что структуры из 24 и более повторов ведут себя как пружины. Проф. Маржалек и его коллеги исследовали процессы растяжения и сжатия анкириновых повторов с помощью атомного силового микроскопа и выяснили, что эти молекулы обладают линейной эластичностью, которую пока не удалось выявить у других протеинов, сообщает Physorg. Напряженность нанопружины росла прямо пропорционально степени растяжения, тогда как у других протеинов эта зависимость является нелинейной, что лучше согласуется с поведением полимеров. Кроме того, нанопружины могли восстанавливать свою первоначальную форму после неполного растяжения и не обнаруживали никаких признаков «износа» после многократных циклов
| #gallery# |
Короткая ссылка
